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內(nèi)切蛋白酶 Glu-C是來(lái)源于金黃色葡tao球菌V8菌株的內(nèi)切蛋白酶Glu-C。該酶能在特定條件下特異性切割多肽鏈中谷氨suan酸殘基的羧基端,是蛋白質(zhì)組學(xué)、蛋白質(zhì)測(cè)序和質(zhì)譜分析中用于蛋白質(zhì)特異性酶解的關(guān)鍵工具酶。本品具有高純度和高酶活性,適用于復(fù)雜蛋白質(zhì)樣品的分析。
全能核酸酶 (無(wú)標(biāo)簽)是一種經(jīng)過(guò)基因工程改造的高純度、高活性全能核酸酶,通過(guò)大腸桿菌表達(dá)系統(tǒng)重組表達(dá)并純化,且不帶有任何標(biāo)簽。該酶能高效降解所有形式的DNA和RNA(單鏈、雙鏈、線狀、環(huán)狀),將其水解為3-5個(gè)堿基長(zhǎng)度的5'-單磷酸寡核苷酸,廣泛應(yīng)用于生物制藥下游工藝中,有效去除細(xì)胞裂解液中的核酸,從而大幅降低樣品粘度、提高蛋白純化得率與質(zhì)量。
DNA 聚合酶 I 大片段 (Klenow Fragment)是大腸桿菌DNA聚合酶I經(jīng)蛋白酶水解后得到的大片段,也稱為Klenow Fragment。該酶保留了DNA聚合酶I的5'→3' DNA聚合酶活性和3'→5'外切核酸酶(校對(duì))活性,但去除了5'→3'外切核酸酶活性。是分子生物學(xué)實(shí)驗(yàn)中用于DNA末端補(bǔ)平、標(biāo)記、測(cè)序及引物延伸等反應(yīng)的常用工具酶。
內(nèi)切唾液酸酶 S (Endo S2A)是來(lái)源于化膿性鏈球菌的內(nèi)切唾液酸酶S的亞型Endo S2A。該酶能夠特異性切割I(lǐng)gG抗體Fc段N-連接聚糖末端的α-2,6-連接的唾液酸,而對(duì)其他糖蛋白或糖綴合物的影響極小。此特性使其成為研究IgG糖基化、抗體功能及制備均一糖型抗體的獨(dú)特工具。
蛋白酶K (無(wú)標(biāo)簽)是一種通過(guò)高效表達(dá)系統(tǒng)生產(chǎn)并純化的絲氨suan蛋白酶,采用無(wú)標(biāo)簽工藝制備。蛋白酶K具有廣泛的底物特異性,能高效水解多種天然蛋白,在較寬的pH范圍、溫度及變性劑(如SDS、尿素)存在下均能保持高活性。該無(wú)標(biāo)簽形式最大限度地減少了外源肽段的引入,是分子生物學(xué)、核酸提取及蛋白消化等應(yīng)用的理想工具酶。
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